Nasze wcześniejsze badania dowiodły, że białko prionowe (PrP) oddziałuje bezpośrednio z tubuliną co prowadzi do jej oligomeryzacji/agregacji i rozpadu cytoszkieletu mikrotubularnego komórki. Obserwacje te mogą przyczynić się do wyjaśnienia molekularnego mechanizmu toksyczności cytoplazmatycznej formy PrP występującej w pasażowalnych encefalopatiach gąbczastych (TSE) zwanych chorobami prionowymi. Celem niniejszej pracy było sprawdzenie, czy białka zasocjowane z mikrotubulami (MAP), które regulują stabilność mikrotubul, mogą wpływać na indukowaną przez PrP oligomeryzację tubuliny. Przeprowadzone przez nas eksperymenty wykazały, że preparaty tubuliny pozbawione białek MAP są bardziej podatne na oligomeryzację przez PrP niż preparaty zawierające te białka. Białko Tau, jedno z głównych neuronalnych białek MAP, znacznie osłabiało efekt PrP obserwowany za pomocą pomiarów rozproszenia światła oraz mikroskopii elektronowej. Ponadto białko Tau chroniło komórki przed toksycznym działaniem peptydu PrP 1-30. Co ciekawe, fosforylacja znosiła zdolność białka Tau do hamowania indukowanej przez PrP oligomeryzacji tubuliny. Przypuszczamy, że wiązanie białka Tau stabilizuje tubulinę w konformacji, która jest mniej wrażliwa na oligomeryzację przez PrP. Ponieważ nasilona fosforylacja białka Tau, prowadząca do utraty jego funkcji fizjologicznej, obserwowana jest w chorobie Alzheimera oraz innych tauopatiach nasze, obserwacje mogą wskazywać na powiązanie mechanizmów molekularnych tych chorób neurodegeneracyjnych z TSE. Ponadto hiperufosforylowane Tau jest często wykrywane w mózgach pacjentów chorych na TSE.