W opublikowanej pracy opisaliśmy stworzony przez nas genetycznie zakodowany biosensor aktywności metaloproteazy macierzy zewnątrzkomórkowej-9 (MMP-9). MMP-9 jest zewnątrzkomórkową endopeptydazą, przecinającą wiele białek znajdujących się w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i na powierzchni komórek. Odgrywa ona istotną rolę w wielu procesach fizjologicznych i patologicznych (np. procesy nowotworzenia). W układzie nerwowym odpowiada za regulowanie tzw. plastyczności synaptycznej, będącej podstawą procesów uczenia się i pamięci. Biosensor aktywności MMP-9 umożliwia śledzenie aktywności tej metaloproteazy z bardzo wysoką rozdzielczością czasową i przestrzenną, co pozwoli na zrozumienie jej udziału w fizjologii i patologii układu nerwowego. Jest on zlokalizowany po zewnętrznej stronie błony komórkowej i wykorzystuje zjawisko rezonansowego przeniesienia energii wzbudzenia(FRET). Aktywność proteolityczna MMP-9 prowadzi do przecięcia biosensora pomiędzy białkiem niebieskiej fluorescencji (mTFP1), a białkami żółtej fluorescencji (Venus) oraz zaniku przeniesienia energii pomiędzy mTFP1 i Venus, co objawia się wzrostem intensywności fluorescencji mTFP1. Zaprezentowany biosensor jest pierwszym genetycznie zakodowanym i zlokalizowanym w błonie komórkowej sensorem aktywności MMP-9 opisanym w literaturze. Pozwala na śledzenie aktywności proteolitycznej MMP-9 na poziomie ultrastruktury komórki, w miejscu oddziaływania proteazy na komórkę.