Immunoreceptor FcRIIA, obecny w makrofagach i neutrofilach, zaangażowany jest w fagocytozę i degradację patogenów. Receptor ten rozpoznaje przeciwciała, którymi patogeny pokrywane są w surowicy krwi. Po związaniu przeciwciał aktywowany receptor FcRIIA przemieszcza się w płaszczyźnie błony komórkowej i gromadzi się w rejonach błony bogatych w cholesterol i sfingomielinę. Jednocześnie, rejony te zlewają się w większe struktury, w obrębie których kaskadowo zbierają się cząsteczki „sygnałowe” decydujące o fagocytozie patogenu.

W prezentowanej pracy zbadaliśmy, czy wywołane eksperymentalnie zagęszczenie sfingomieliny w płaszczyźnie błony komórkowej wywoła odpowiedź komórki podobną jak aktywacja receptora w warunkach fizjologicznych. Aby wywołać lokalne zagęszczenie sfingomieliny komórki poddano działaniu niskich stężeń lizeniny, toksyny, która specyficznie wiąże się z cząsteczkami sfingomieliny. Wykazaliśmy, że pod wpływem lizeniny sfingomielina zbiera się w mikroskupiska w których zaczyna gromadzi się receptor FcRIIA. W obrębie mikroskupień sfingomieliny powstałych pod wpływem lizeniny wykryliśmy też obecność cząsteczek sygnałowych receptora. Zarówno receptor jak i cząsteczki sygnałowe były ufosforylowane, co wskazuje na ich aktywację. Otrzymane wyniki wskazują, że manipulując rozmieszczeniem sfingomieliny w błonie komórkowej można mimifikować procesy jakie zachodzą w czasie rozpoznawanie patogenów przez receptor FcRIIA komórek układu odpornościowego człowieka.