W pracy wykazano, że syntaza tymidylanowa, enzym docelowy w chemioterapii, ulega in vivo nitracji na resztach tyrozynowych, zidentyfikowano potencjalne miejsca tej modyfikacji oraz jej wpływ na właściwości enzymu.

W wysoko oczyszczonych preparatach enzymu, wyizolowanego z tkanek prawidłowej i nowotworowej, stosując specyficzne przeciwciała anty-nitrotyrozynowe, stwierdzono obecność formy znitrowanej, sugerując endogenne występowanie tej modyfikacji. Preparaty rekombinowanych syntaz tymidylanowych człowieka, myszy i Ceanorhabditis elegans, inkubowane in vitro w obecności NaHCO3, NaNO2 i H2O2 w pH 7.5, podlegały nitracji na resztach tyrozynowych, czego konsekwencją było znaczne obniżenie aktywności katalitycznej, ale nie wpływało to na oddziaływanie enzymu z substratami i inhibitorem (5-fluoro-dUMP). W wyniku reakcji nitracji modelowych tripeptydów, prowadzonej w tych samych warunkach i monitorowanej z zastosowaniem spektroskopii NMR, formy znitrowane powstały tylko w przypadku peptydów H-Gly-Tyr-Gly-OH i H-Gly-Phe-Gly-OH. Ponadto, spectra NMR znitrowanego peptydu H-Gly-Tyr-Gly-OH i znitrowanego białka pozostawały w bardzo dobrej zgodności. Analiza MS znitrowanych białek człowieka i C. elegans pokazała wiele peptydów pochodzących z syntazy tymidylanowej, zawierających reszty nitro-tyrozyny (w pozycjach 33, 65, 135, 213, 230, 258 i 301 w enzymie człowieka) oraz utlenionej cysteiny (Cys210 białka ludzkiego; katalitycznie krytyczna Cys195 pozostawała niezmodyfikowana).