MscS jest bakteryjnym kanałem mechanoczułym, który otwiera się na skutek naprężeń błonowych i usuwa nadmiar osmolitów z wnętrza komórki chroniąc ją (wspólnie z innym kanałem MscL) przed lizą podczas szoku hipoosmotycznego. Transbłonowa część kanału, łącznie z bramką i jej kinetyką, została wcześniej dobrze opisana. Kanał posiada również domenę cytoplazmatyczną, która zmienia swoją konformację podczas bramkowania, jednak zaangażowanie tej domeny w bramkowanie kanału, chociaż ewidentnie wykazane w badaniach wcześniejszych, nie jest rozumiane.
W tej pracy poszukiwaliśmy mutacji w kanale MscS, które powodują, że jest on nieszczelny dla jonów potasu. W celu wyselekcjonowania takich mutantów plazmidowy, bank zmutowanych genów MscS wprowadziliśmy do szczepów E. coli pozbawionych systemów transportujących jony potasu. Następnie poszukiwaliśmy klonów rosnących na podłożu zawierającym limitujące stężenie jonów potasowych. Udało nam się wyizolować i zidentyfikować całą serię mutacji powodujących nieszczelność MscS. Analiza fenotypowa mutantów pozwoliła na przypisanie szeregu mutacjom odpowiedniej roli podczas określonych stanów kinetycznych kanału.

Oprócz tego, że potwierdziliśmy wcześniejsze doniesienia na temat roli domen błonowych (TM1, TM2 i TM3) w bramkowaniu kanału, to również odkryliśmy przejściową interakcję pomiędzy tworzącą bramkę domeną TM3 a cytoplazmatyczną domeną beta. TM3 i beta rozdzielają się podczas otwierania kanału, podczas gdy ich połączenie stabilizuje zamkniętą jego konformację. Fragmenty TM3 i beta biorące udział w interakcji są silnie utrwalone ewolucyjnie w homologach MscS, wskazując na presje ewolucyjną przeciw nieszczelnym kanałom.