W pracy badano wpływ fosforylacji Sgt1 (białka będącego „co-chaperonem” Hsp90) na jego translokację do jądra. W tym celu przygotowano mutanty Sgt1 nie ulegające fosforylacji, takie jak S249A, S299A, S249/299A oraz mutant imitujący ufosforylowane białko, S299D. Wykazano, że pod wpływem szoku cieplnego translokacja do jądra mutantów nie ulegających fosforylacji na resztach seryny w pozycjach 249 i 299 zachodzi z większą wydajnością w porównaniu z dzikim typem Sgt1 i mutantem S299D. Pokazano również, że białko wiążące wapń, S100A6, jest niezbędne dla translokacji Sgt1 oraz, że mutant S299A nie ulegający fosforylacji wiąże się z S100A6 z większą wydajnością, a z Hsp90 mniej efektywnie niż dziki typ Sgt1, co sugeruje że defosforylacja Sgt1 zmniejsza stabilność kompleksu Sgt1-Hsp90. Podsumowując, w niniejszej pracy po raz pierwszy przedstawiono zależny od fosforylacji mechanizm translokacji białka Sgt1 do jądra komórkowego.