Komisja ds. Nagrody Konorskiego, powołana przy Komitecie Neurobiologii PAN i Polskim Towarzystwie Badań Układu  Nerwowego w składzie: prof. Leszek Kaczmarek, prof. Bartosz Karaszewski, prof. Urszula Sławińska, prof. Maria Stankiewicz, prof. Joanna Lewin-Kowalik, prof. Marian H. Lewandowski (przewodniczący), przyznała pierwsze miejsce pracy: Calcyclin binding protein and Siah-1 interacting protein in Alzheimer's disease pathology: neuronal localization and possible function autorstwa Urszuli Wasik, Gabrieli Schneider, Anny Mietelskiej-Porowskiej, Marcina Mazurkiewicza, Hanny Fabczak, Serge Weis, Claudia Zabke, Charles R. Harrington, Anny Filipek i Grażyny Niewiadomskiej, która ukazała się w Neurobiology of Aging 34 (2013) 1380-1388.

W pracy badano rolę białka CacyBP/SIP w patologii choroby Alzheimera (AD), zaliczanej do grupy chorób zwanych tauopatiami. U jej podstaw leżą, między innymi, zmiany w cytoszkielecie mikrotubularnym spowodowane zmianami w stopniu fosforylacji związanego z mikrotubulami białka tau. Fosforylacja tau zapoczątkowuje proces agregacji tego białka we włókna, które w efekcie tworzą sploty neurofibrylarne (PHF i NFT), będące przyczyną zmian neurodegeneracyjnych. CacyBP/SIP jest białkiem występującym w dużych ilościach w mózgu, a jego oddziaływanie z tubuliną sugeruje, iż może ono odgrywać rolę w reorganizacji cytoszkieletu, która towarzyszy różnym procesom komórkowym zachodzącym w chorobach neurodegeneracyjnych. W niniejszej pracy pokazano, wykorzystując skrawki mózgu osób z chorobą Alzheimera jak i skrawki mózgu myszy z podwyższonym poziomem białka tau (zwierzęcy model ludzkiej tauopatii), że CacyBP/SIP ko-lokalizuje z PHF w mózgu osób z AD oraz wykazuje podobną wewnątrzkomórkową lokalizację z białkiem tau w mózgu myszy z tauopatią. Ponadto, w pracy pokazano po raz pierwszy, że CacyBP/SIP może defosforylować białko tau. Ten wynik wydaje się być ważny w kontekście dalszych badań dotyczących poznania molekularnych mechanizmów prowadzących do rozwoju choroby Alzheimera.